еластин

еластин е структурен протеин, който участва в изграждането на съединителната тъкан на белите дробове, кръвоносните съдове и кожата. За разлика от колагена, който се намира и в съединителната тъкан, той е много еластичен. Молекулите на еластин се свързват помежду си в извънклетъчната област.

Какво е еластин?

Всички гръбначни животни съдържат фибриновия протеин еластин. Това е структурен протеин, който е отговорен за оформянето на такива важни органи като белите дробове, кръвоносните съдове или кожата. Заедно с колагена, той образува съединителната тъкан на тези органи.

Свойствата на еластин и колаген се допълват взаимно. Еластинът, както подсказва името, е много еластичен за разлика от колагена. Това прави съединителната тъкан на кожата, белите дробове и кръвоносните съдове еластична и подвижна. Функциите на тези три органа изискват постоянно оразмеряване. Еластинът се състои главно от аминокиселините аланин, глицин, пролин, валин, лизин, левцин и изолевцин. В молекулата се редуват хидрофобни и хидрофилни зони.

Характерните единици на четирите аминокиселини аланин, пролин, глицин и валин се повтарят във всеки хидрофобен домен. Хидрофилните зони имат главно лизин. Остатъкът от лизин се окислява до ализин от ензима лизил оксидаза. Крайната аминогрупа се заменя с карбоксилна група. Остатъците от лизин на различните протеинови вериги се комбинират една с друга, за да образуват пръстеновиден десмозин и по този начин кръстосано свързват различните вериги една с друга.

Функция, ефект и задачи

Като структурен протеин в съединителната тъкан, еластинът има за задача да осигури формата и еластичността на белите дробове, кръвоносните съдове и кожата. И трите органа зависят от гъвкавостта на съединителната тъкан. Те са обект на постоянни промени в обема.

Като структурен протеин, съединителната тъкан има най-вече колаген. Той е устойчив на разкъсване, но би бил твърде твърд като единствен структурен елемент. Само комбинацията от свойствата на еластин и колаген позволява на съединителната тъкан да стане еластична и в същото време устойчива на разкъсване. Основният градивен елемент на еластина е тропоеластинът. Tropoelastin е съставен от редуващи се хидрофобни и хидрофилни домени. Той има приблизителна молекулна маса от 72 килодалтона. Тропоеластиновите единици се свързват една с друга при остатъците от лизин.

Докато тропоеластинът е водоразтворим поради множеството си хидрофилни домейни, разтворимостта във вода на омрежен полимер се отрича. Тропоеластинът се образува в клетките и достига до извънклетъчната област чрез мембранен транспорт. Тук се осъществява работата в мрежата на основните градивни елементи, като в точките на мрежата се формират пръстеновидни десмозинови единици. Три остатъка от ализин и един лизинов остатък винаги участват във формирането на десмозин. Тъй като ализинът е продукт на окисляване на лизин, четири лизинови остатъка в крайна сметка са свързани един с друг.

Тази форма на връзка придава на еластина специална еластичност. Омрежването също предпазва еластина от денатурация и разграждане от почти всички протеази. Ензимът еластаза обаче е изключение и това е единствената протеаза, способна да разгради еластина. По този начин еластините, приети чрез храната, се разграждат.

Образование, възникване, свойства и оптимални стойности

Както вече споменахме, еластинът е необходим компонент на съединителната тъкан на белите дробове, кръвоносните съдове и кожата. Това засяга всички гръбначни животни. Основният градивен елемент тропоеластин трудно може да бъде открит в животинската тъкан. След превръщането на лизиновите остатъци в ализин чрез лизил оксидазата, три ализинови остатъка незабавно се омрежават с един лизинов остатък. Еластинът се среща почти изключително в своята мрежова форма.

Въпреки това откриването на тропоеластин в експерименти с животни чрез инхибиране на синтеза на лизил оксидаза е успешно. Ако този ензим липсва, няма конверсия на лизин в ализин и по този начин също няма образуване на еластин. Поради устойчивостта на еластин към разграждането от протеази, кожата, белите дробове и кръвоносните съдове са идеално защитени. Разграждащият ефект на еластазата е ограничен от инхибиторите на еластаза.

Болести и разстройства

Мутациите в ELN гена могат да причинят наследствени заболявания, при които структурата на еластин е променена. При така наречената дерматохалаза се наблюдават промени в съединителната тъкан, които се проявяват в нееластична, увиснала кожа, която провисва в гънки.

Заболяването може да бъде както придобито, така и наследствено. Наблюдават се фамилни клъстери. В допълнение към много други симптоми, тази слабост на съединителната тъкан се среща и при синдрома на Уилямс-Берен. Това е и наследствена структурна аномалия на еластин. Причината за това заболяване е мутация на хромозома 7. Освен това има и вродена аортна стеноза, която се основава на нарушение в структурата на еластин. Главната артерия на сърцето е стеснена. Притокът на кръв от лявата камера в кръвообращението се забавя.

Сърдечната недостатъчност се появява в дългосрочен план. Пет до шест процента от всички вродени сърдечни дефекти са вродени аортни стенози. Някои форми на синдрома на Ehlers-Danlos също се приемат за еластинови малформации. Това заболяване се характеризира с пренатягаща се кожа, която се нарича гумена кожа. Слабостта на съединителната тъкан засяга много органи, включително сърцето и храносмилателния тракт. Синдромът обикновено се наследява като автозомно доминиращ белег.

При така наречения синдром на Менкес, в допълнение към много други симптоми, има и слабост на съединителната тъкан, причината за която е да се открие в нарушен синтез на еластин. Всъщност синдромът на Менкес се характеризира с нарушение в усвояването на медта в тялото. Медта обаче е кофактор за много ензими. Освен всичко друго, това включва и лизил оксидаза. Без мед ензимът е неефективен. Превръщането на остатъците от лизин в ализин вече не се извършва. В резултат на това омрежването на остатъците от лизин към десмозин вече не може да функционира.