трипсин

трипсин Като ензим на панкреаса, той е отговорен за по-нататъшното разграждане на хранителните протеини. Действа в силно алкалния диапазон. Дефицитът на трипсин води до недостиг на протеини в организма поради нарушеното храносмилане на протеини.

Какво е трипсин?

Трипсинът е протеаза, която продължава разграждането на протеините в алкалната област на тънките черва. В стомаха разграждането на протеина започва в кисела среда от ензима пепсин. Ензимът трипсин се състои от три компонента.

Това са трипсин-1 като катион, трипсин-2 като анион и трипсин-4. Две трети от ензима се състои от трипсин-1 и една трета от трипсин-2. Трипсин-4 или мезотрипсин се намира само в малки количества. Трипсинът е ендопротеза. Разделя протеин само на определени места. Освен това е серинова протеаза. Активният му център съдържа каталитичния триад на аспарагинова киселина, хистидин и серин. Разделя диетичните протеини за предпочитане на основните аминокиселини лизин, аргинин и модифициран цистеин.

$config[ads_text1] not found

Трипсинът се произвежда от цимогеновия прекурсор трипсиноген с помощта на каталитичното действие на чревния ензим ентеропептидаза. Ензимът се състои от 224 аминокиселини. Трипсин развива своя оптимален ефект при рН стойност от 7 до 8.

Функция, ефект и задачи

Задачата на трипсина е да продължи разграждането на протеини, които вече са започнали в стомаха в алкалния диапазон. В стомаха започва предварително храносмилането на хранителни протеини от сходния ензим пепсин в киселинния диапазон.

И тук протеиновите вериги се разбиват в определени моменти. Докато това разделяне на протеините се извършва в стомаха върху ароматни аминокиселини като фенилаланин, протеините и полипептидите се разделят чрез трипсин върху основните аминокиселини лизин и аргинин, както и върху модифицирания цистеин. Друга разлика за пепсина е, че трипсинът развива своя оптимален ефект в алкалния диапазон при рН стойност от 7 до 8. Активираният трипсин също превръща други цимогени като химотрипсиноген, проеластаза, прокарбоксипептидаза и други неактивни ензими в активни ензими.

Преобразуването започва веднага след освобождаването на трипсин. Другите протеази на панкреаса са химотрипсин, карбоксипептидаза или еластин. Освен това трипсинът се активира чрез превръщане на трипсиноген. Първоначално панкреатичните ензими са в неактивната си форма, за да не разграждат панкреаса чрез самостоятелно храносмилане. Само когато неактивните заготовки се секретират, те могат да бъдат активирани чрез разделяне. На първо място, превръщането на трипсиноген в трипсин се катализира от ентеропептидазата. Това е единствената функция на ентеропептидазата.

Хексамер с крайния аминокиселин лизин се отделя от трипсиногена. Тъй като трипсинът също разделя полипептидните вериги на основния лизин, той също така катализира собственото си активиране и в същото време активирането на другите цимогени. Заедно с ензимите химотрипсин и еластаза, той разделя по-големи протеини в тънките черва и пептоните (полипептидни вериги), произведени от действието на пепсина в три- и дипептиди. След това тези по-малки пептиди се разграждат допълнително до аминокиселини с помощта на други ензими. Трипсинът също допринася за разграждането на аминокиселината метионин. Лизинът стимулира, наред с други неща, образуването на трипсин.

Образование, възникване, свойства и оптимални стойности

Трипсинът е ендогенен ензим, който се използва за усвояване на хранителни протеини. Ето защо тя винаги се секретира от панкреаса малко след хранене. Ензимът обаче може да бъде получен и от животински източници и да се използва лекарствено. Ефектът на разделяне на протеини може, наред с други неща, да се използва за разграждане на собствените протеинови комплекси на организма. Ето как имунните комплекси могат да бъдат разрешени при автоимунни заболявания.

Възпалението в мускулно-скелетната система също може да се лекува добре с трипсин. Той също така активира ензима плазмин от плазминоген. Плазминът разтваря фибрина, когато има силно образуване на тромби. С помощта на трипсина може да се лекува или дори да се предотврати тромбозата. Освен това трипсинът поддържа храносмилането, когато се приема по време на хранене. Ако се прилага 1 до 2 часа преди или след хранене, той разгръща противовъзпалителния си ефект.

Болести и разстройства

В контекста на панкреатична недостатъчност синтезът на храносмилателни ензими като трипсин може да бъде ограничен. Следствието е развитието на лошо храносмилане. В допълнение към протеазите панкреасът произвежда и липази и амилази.

Ако ензимите липсват, хранителните компоненти вече не се усвояват и се озовават в дебелото черво. Например, ако има липса на трипсин, протеинът в диетата вече не може да се усвоява правилно. Гнилостните бактерии се заселват в дебелото черво и разграждат протеините анаеробно. Има масивни храносмилателни проблеми с метеоризъм, диария и коремна болка. Освен това намаленото образуване на аминокиселини води до недостиг на протеини и недохранване, въпреки достатъчния прием на храна. Ензимите обаче могат да се доставят и отвън.

Съществуват обаче и медицински спешни случаи, при които собствените ензими на организма като трипсин усвояват самия панкреас. Това може да се случи, ако жлъчните и панкреатичните канали са блокирани. Трипсинът се освобождава, но не може да влезе в тънките черва чрез оклузия на панкреаса. Ако панкреатичният канал не се отвори в тази остра спешна ситуация, резултатът ще бъде фатален поради саморазпускането на панкреаса. Дори с тумори на панкреаса панкреасният канал може да бъде напълно или частично затворен. Действието на храносмилателните сокове в панкреаса се проявява като хроничен или остър панкреатит.

Липсата на трипсин също може да бъде причинена от мутация. Съществуват и наследствени форми на панкреатит, когато разрушаването на трипсина е нарушено.